题目

USP38 Inhibits Type I Interferon Signaling by Editing TBK1 Ubiquitination through NLRP4 Signalosome

先看题目，USP38通过NLRP4信号小体编辑TBK1的降解，从而抑制Type I Interferon Signaling。我们可以知道这篇文章主要讲USP38的作用，通过降解TBK1这一种激酶来调控Type I Interferon Signaling。关于NLRP4是如何调控TBK1的，请参考先前研究那篇，或看看徐大佬的导读http://www.jianshu.com/p/43b536d26c3b?utm_campaign=maleskine&utm_content=note&utm_medium=reader_share&utm_source=weixin

summary

主要讲TBK1这种激酶对于Type I Interferon Signaling很重要，但是机理未知。然后重新说了一遍USP38通过降解TBK1来抑制Type I Interferon Signaling活性。USP38能从TBK1的Lys670上特异性的切断K33-linked poly-ubiquitin chains。

K33指的是第33位的Lys（赖氨酸）K33-linked 指的是泛素基团间的连接位点。所以K33-linked poly-ubiquitin chains是一种修饰链，连在TBK1的Lys670上。具体看图。

并且USP38可以让在同样的位置(Lys670)发生K48-linked ubiquitination。这个位置是被DTX4和TRIP所调节的。（DTX4是一种遍在蛋白质连接酶）

（对照图看会更清楚）

然后敲除USP38或敲除它的基因会使K33-linked ubiquitination增多，并且阻止K48-linked ubiquitination的产生以及阻止TBK1的分解，从而增强type I IFN signaling。这是从另一方面证明USP38的作用。

文献的主要就是发现了USP38对于TBK1的调控作用，并对NLPR4的作用提供了新的视野。

关于许多不清楚的物质就自己查吧。（懒癌发作）再次推荐徐大佬的前面一篇导读。