Structure of histone-based chromatin in Archaea

2017年发表在 Science 上。

核小体是两个 H2A-H2B 组蛋白二聚体、两个 H3-H4 组蛋白二聚体的八聚物将 147 bp 的DNA按照负超螺旋缠绕起来。组蛋白，作为目前已知的最保守的蛋白质，都有一个中心的 histone fold (HF) 二聚体基序，由三个 α-螺旋被两个短的 loop 隔开。

古细菌中含有 HF 的小蛋白质可能与真核生物的组蛋白有共同的起源。大部分古细菌组蛋白序列都是 70±5 个氨基酸、缺少 HF extension（延伸）以及组蛋白尾，而组蛋白尾（N-terminal tail）是真核生物中每种组蛋白都不一样的、对核小体稳定性和基因表达调控有重要作用。

组蛋白的 DNA 结合方式在古细菌和真核生物之间是保守的

研究 Methanothermus fervidus 的组蛋白 B 同型二聚体，在这个 4Å 的结构上，90 bp 的 DNA 缠绕在三个 上。每个 HF dimer (HFD) 和 DNA 的作用方式都和真核生物的 HFD 非常相似，氨基酸侧链的 interaction 完全是保守的，比如 RT-pair 和 RD-clamp。

古细菌的组蛋白会形成一个连续的超螺旋的倾斜 (Superhelical ramp)

古细菌中组蛋白-DNA 复合物形成的超螺旋与真核生物中的这一结构在几何学上、二聚体的倾斜度上、以及双螺旋的扭曲上都高度相似，而螺旋上每一圈 DNA 之间的沟 (supergroove) 也是高度保守的。但是超螺旋内部的相互作用与已知的真核生物核小体间的相互作用都不一样。

对染色质结构、基因表达、古细菌生长的重要性

为了研究古细菌组蛋白的功能，研究者们在不影响其与 DNA 的结合能力的基础上，在 layer interface（也就是超螺旋上每一圈组蛋白之间会挨着的地方）进行了一个编辑。发现对染色质结构、基因表达、T. kodakarensis 的生长都产生了影响。