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蛋白质的结构与功能
01
蛋白质的分子组成
蛋白质的组成元素
碳（50%- 55%）氢（6%-7%）氮（13%-19%）
硫（0%-4%) 和少量磷或金属后素
计算蛋白质大致含量：
每克样品含氮克数x 6.25X100 = 100g样品中蛋白质含量（g%）
1.组成人体蛋白质的20种L-α-氨基酸
连在一C00基上的碳原子为α-碳原子，为不对称碳原子(甘氨酸除外)
非极性腊肪族氨基酸:
甘氨酸（Gly） 丙氨酸（Ala） 缬氨酸（ Val）
亮氨酸（Leu ）异亮氨酸（ Ile）脯氨酸（Pro）
极性中性氨其酸:
丝氨酸（Ser） 半胱氨酸 (Cys）甲硫氨酸(Met）
天冬酰胺(Asn）谷氨酰胺(Gln）苏氨酸(Thr）
含芳香环的氨基酸:
苯丙氨酸 （Phe） 酪氨酸（Tyr ）色氨酸（Trp）
酸性氨基酸:
天冬氨酸(Asp) 谷氨酸(Glu）
碱性氨基酸:
赖氨酸（lys) 组氨酸(His) 精氨酸（Arg）
2.氨基酸的理化性质
氨基酸具有两性解离的性质：
等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点PI=(Pk1+Pk2)
含其轭双键的氨基酸具有紧外线吸收性质
含共轭双键的色氨酸，酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。
3.体内存在的种重要的生物话性肽
谷胱甘肽（ GSH) 含有巯基，且具有还原性，
多肽类激素及神经肽
02
蛋白质的分子结构
1.一级结构
一级结构是蛋白质分子中从N-端到C-端的氨基酸排列
顺序。
化学键: 肽键。二流键
注：一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
2.二级结构
二级结构是指强白质分子中某一段肤链的局部空间结构，
也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
二级结构包括：
α-螺旋，走向为顺时针，螺距0.54nm,每3.6个氨基
酸上升一圈
肽键中的羰氧和氨基氢可形成复键,以稳固结构
β-折叠，每个肽单元以以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿结构残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方
β-转角和无规卷曲在蛋白质中普遍存在。
肽单元:参与肽键的6个原子， Cα1，C, O,N, H, Cα2位于同一平面，Cα1 和Cα2 在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
超二级结构:由2个或2个以上具有二级结构的肽链在空
间上相互接近形成一个有规则的二级结构。
3.三级结构
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空
间位置，就是整条肽链的所有原子在三维空间的排布位置。
化学键: 疏水键，盐键，氢键和范德华力。
结构域:分子量破大的量年并可以析宣成的个话构较为最应且程定的正域并各任其功像
分子伴侣:一类在细胞内帮助新生肽链正确组装成为成熟的蛋白质或阻止其错误折叠作用后,便从靶蛋白质上脱离下来的一类蛋白质，它不是靶蛋白质的组成部分。
结构域:分子量较大的蛋白质可以折叠成较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。
4.四级结构
四级结构是蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触
部位的布局和相互作用。
化学键: 氢建、离子建
03
蛋白质结构与功能关系
一级结构是空间构象的基础
分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病，被称为“分子病”，其病因为基因突变所致。
蛋白质构象病：蛋白质构象发生变化引起的疾病
例:人纹状体脊骨髓变性病，阿尔茨海默症，亨廷顿舞蹈病协同效应：是指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。如果是促进作用则为正协同作用，反之则为负协同作用。
04
蛋白质的理化性质及其分类
蛋白质具有两性电离性质
等电点：在某一PH的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点。
大多数的蛋白质多数接近于pH=5.0
蛋白质具有胶体性质
蛋白质属于大分子，分子量可自1万至100万之巨，其分子的直径可达1-100nm，为胶粒范围之内。
水化膜和表面电荷是蛋白质胶体颗粒的两个稳定因素。
蛋白质空间结构破坏而引起变性
蛋白质变性:在某些物理和化学因素下蛋白质的空间构象被破坏，使有序的空间变为无序的空间结构，从而导致其理化性质发生改变和生物活性的丧失。
蛋白质复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构想和功能。
蛋白质一级结构的比较常用来预测量白质之间结构与功能的相似性
蛋白质的分类:
按组成成份:单纯蛋白质、结合蛋白质。
按形状分为:纤维蛋白质、球状蛋白质。
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